ATP-DEPENDENT SACCHAROMYCES-CEREVISIAE PHOSPHOENOLPYRUVATE CARBOXYKINASE - ISOLATION AND SEQUENCE OF A PEPTIDE CONTAINING A HIGHLY REACTIVE CYSTEINE

Primer Autor
ALVEAR, M#
Co-autores
ENCINAS, MV
KEMP, RG
LATSHAW, SP
CARDEMIL, E
Título
ATP-DEPENDENT SACCHAROMYCES-CEREVISIAE PHOSPHOENOLPYRUVATE CARBOXYKINASE - ISOLATION AND SEQUENCE OF A PEPTIDE CONTAINING A HIGHLY REACTIVE CYSTEINE
Editorial
ELSEVIER SCIENCE BV
Revista
BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA
Lenguaje
en
Resumen
Saccharomyces cerevisiae phosphoenolpyruvate carboxykinase (EC 4.1.1.49), inactivated by N-(iodoacetyl)-N'-(5-sulfo-1-naphthyl)ethylenediamine, incorporated 0.95 mol of the fluorescent moiety per mol of enzyme subunit. Reagent incorporation was completely protected by the presence of ADP plus MnCl2. The labeled protein was digested with trypsin after carboxymethylation. Two labeled peptides were isolated by reverse-phase high-performance liquid chromatography and were sequenced by gas-phase automatic Edman degradation. Both peptides contained overlapping amino acid sequences from Asn-358 to Lys-375, thus identifying Cys-364 as the reactive amino acid residue. The position of the target amino acid residue is immediately preceding a putative phosphoryl-binding sequence proposed for some nucleotide-binding proteins.#La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa de Saccharomyces cerevisiae (EC 4.1.1.49), inactivada por N-(iodoacetil)-N'-(5-sulfo-1-naftil)etilendiamina, incorporó 0,95 mol de la porción fluorescente por mol de subunidad enzimática. La incorporación del reactivo se protegió completamente mediante la presencia de ADP más MnCl2. La proteína marcada se digirió con tripsina después de la carboximetilación. Se aislaron dos péptidos marcados mediante cromatografía líquida de alta resolución en fase inversa y se secuenciaron mediante degradación automática de Edman en fase gaseosa. Ambos péptidos contenían secuencias de aminoácidos superpuestas desde Asn-358 hasta Lys-375, identificando así a Cys-364 como el residuo de aminoácido reactivo. La posición del residuo de aminoácido diana precede inmediatamente a una secuencia putativa de unión a fosforilo propuesta para algunas proteínas de unión a nucleótidos.
Tipo de Recurso
artículo original
doi
10.1016/0167-4838(92)90230-B
Palabras Claves
PHOSPHOENOLPYRUVATE CARBOXYKINASE
NUCLEOTIDE BINDING
CYSTEINE
(SACCHAROMYCES-CEREVISIAE)
FOSFENOLPIRUVATO CARBOXIQUINASA
UNIÓN A NUCLEÓTIDOS
CISTEÍNA
(SACCHAROMYCES-CEREVISIAE)
Ubicación del archivo
http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(92)90230-B
Materias
PHOSPHOENOLPYRUVATE CARBOXYKINASE
NUCLEOTIDE BINDING
CYSTEINE
(SACCHAROMYCES-CEREVISIAE)
FOSFENOLPIRUVATO CARBOXIQUINASA
UNIÓN A NUCLEÓTIDOS
CISTEÍNA
(SACCHAROMYCES-CEREVISIAE)
GENE
GTP
PROTEIN
LIVER
SITE
GEN
GTP
PROTEÍNA
HÍGADO
SITIO
Disciplinas de la OCDE
Bioquímica
Biología Molecular
Biología Celular
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Version publicada
Título de la cita (Recomendado-único)
ATP-DEPENDENT SACCHAROMYCES-CEREVISIAE PHOSPHOENOLPYRUVATE CARBOXYKINASE - ISOLATION AND SEQUENCE OF A PEPTIDE CONTAINING A HIGHLY REACTIVE CYSTEINE
Revista/Libro
BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA
Tipo de ruta
suscripción
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Idioma
en
Identificador del recurso (Mandatado-único)
artículo original
Editorial
ELSEVIER SCIENCE BV
ISSN
0006-3002
Página de inicio (Recomendado-único)
35
Página final (Recomendado-único)
38
Categoría WOS
Biochemistry & Molecular Biology
Biophysics
Id de Web of Science
WOS:A1992HG27800006
Colecciones
Colección Publicaciones Científicas
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