SURFACE ADP-RIBOSYLATION ON MITOCHONDRIAL-FRACTION

Primer Autor
URIBE, RC
Título
SURFACE ADP-RIBOSYLATION ON MITOCHONDRIAL-FRACTION
Editorial
INST TECNOLOGIA PARANA
Revista
ARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA
Lenguaje
en
Resumen
We report ADP-ribose synthetase activity associated to the mitochondrial fraction in rat testis. The enzyme activity found in mitochondrial testis was higher than similar fractions from brain and kidney rat tissues. The same enzyme activity was also described in hamster and bull mitochondrial fractions. Further purification by sucrose gradient, proved that our enzyme sediments together at known mitochondrial enzyme markers (succinate-cytochrome c reductase) and other characterized mitochondrial proteins. In addition our enzyme activity has similar properties than those from nuclear origen. In spite of the above data a mayor kinetical difference was found related to their apparent Km values for NAD+ binding. As the apparent Km for mitochondrial fraction was 22 uM, the nuclear fraction gave a value of 210 uM. These values strongly suggest that mitochondrial enzyme activity is not a contaminant from nuclear origen. These studies also indicate that our mitochondrial enzyme can synthesize short oligomers of ADP-ribose, whose average chain length are close to a nucleotide dimer.#Informamos sobre la actividad de la ADP-ribosa sintetasa asociada a la fracción mitocondrial en testículo de rata. La actividad enzimática encontrada en el testículo mitocondrial fue mayor que la de fracciones similares de tejido cerebral y renal de rata. Esta misma actividad enzimática también se describió en fracciones mitocondriales de hámster y toro. La purificación posterior mediante gradiente de sacarosa demostró que nuestra enzima sedimenta junto con marcadores enzimáticos mitocondriales conocidos (succinato-citocromo c reductasa) y otras proteínas mitocondriales caracterizadas. Además, nuestra actividad enzimática presenta propiedades similares a las de origen nuclear. A pesar de los datos anteriores, se encontró una diferencia cinética importante relacionada con sus valores de Km aparente para la unión de NAD+. Mientras que el Km aparente para la fracción mitocondrial fue de 22 µM, la fracción nuclear presentó un valor de 210 µM. Estos valores sugieren firmemente que la actividad enzimática mitocondrial no es un contaminante de origen nuclear. Estos estudios también indican que nuestra enzima mitocondrial puede sintetizar oligómeros cortos de ADP-ribosa, cuya longitud media de cadena es cercana a la de un dímero de nucleótido.
Tipo de Recurso
artículo original
Palabras Claves
ENZYME
CYTOPLASMATIC RIBOSYLATION
ENZIMA
RIBOSILACIÓN CITOPLASMÁTICA
Materias
ENZYME
CYTOPLASMATIC RIBOSYLATION
ENZIMA
RIBOSILACIÓN CITOPLASMÁTICA
Disciplinas de la OCDE
Biología Celular
Biología Molecular
Bioquímica
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Título de la cita (Recomendado-único)
SURFACE ADP-RIBOSYLATION ON MITOCHONDRIAL-FRACTION
Revista/Libro
ARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA
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no disponible
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Idioma
en
Identificador del recurso (Mandatado-único)
artículo original
Editorial
INST TECNOLOGIA PARANA
ISSN
0365-0979
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13
Categoría WOS
Biology
Id de Web of Science
WOS:A1992JK21600001
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Colección Publicaciones Científicas
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