Repositorio UFRO · Omeka S

Mathematical Modeling of Protein Chromatograms

Primer Autor	Lienqueo, M. Elena
Co-autores	Mahn, Andrea Cristian Salgado, J. Shene, Carolina
Título	Mathematical Modeling of Protein Chromatograms
Editorial	WILEY-V C H VERLAG GMBH
Revista	CHEMICAL ENGINEERING & TECHNOLOGY
Lenguaje	en
Resumen	The most used mathematical models with a phenomenological basis for simulating chromatographic curves of proteins in size exclusion chromatography, ion exchange chromatography, affinity chromatography, and hydrophobic interaction chromatography are reviewed. The plate model (PM) and the general rate model (GRM) are briefly described, followed by various applications of these models to the different chromatographic strategies. Based on these examples it is concluded that the GRM is the most complete and informative model, despite it needs several parameters that have to be estimated from theoretical correlations nonspecific for proteins. Additionally, values for the effective pore diffusion coefficient are not generally available. Appropriate calibration leads in most cases to predictions that compare favorably with experimental data. The possibility to predict chromatographic curves under different operational conditions similar to those used at industrial scale by applying mathematical models is still a challenge because it could contribute to the reduction of costs involved in suitable purification processes. In addition, new proteins are continually designed and for each case different conditions are needed. Se revisan los modelos matemáticos más utilizados con base fenomenológica para simular curvas cromatográficas de proteínas en cromatografía de exclusión por tamaño, cromatografía de intercambio iónico, cromatografía de afinidad y cromatografía de interacción hidrofóbica. Se describen brevemente el modelo de placa (PM) y el modelo de velocidad general (GRM), seguidos de diversas aplicaciones de estos modelos a las diferentes estrategias cromatográficas. Con base en estos ejemplos, se concluye que el GRM es el modelo más completo e informativo, a pesar de que requiere varios parámetros que deben estimarse a partir de correlaciones teóricas no específicas para proteínas. Además, los valores para el coeficiente de difusión efectivo del poro no suelen estar disponibles. Una calibración apropiada conduce, en la mayoría de los casos, a predicciones que se comparan favorablemente con los datos experimentales. La posibilidad de predecir curvas cromatográficas bajo diferentes condiciones operativas similares a las utilizadas a escala industrial mediante la aplicación de modelos matemáticos sigue siendo un desafío, ya que podría contribuir a la reducción de los costos involucrados en procesos de purificación adecuados. Además, continuamente se diseñan nuevas proteínas y para cada caso se requieren diferentes condiciones.
Tipo de Recurso	Artículo de revisión
Description	This review was supported by Fondecyt Grants 1100437 and 1080143, Fondecyt Research Initiation Grant 11080016, and the Institute for Cell Dynamics and Biotechnology (ICDB): A Center for System Biology (project ICM P05-001-F). Esta revisión fue financiada por las subvenciones 1100437 y 1080143 de Fondecyt, la subvención de iniciación a la investigación 11080016 de Fondecyt y el Instituto de Dinámica Celular y Biotecnología (ICDB): Centro de Biología de Sistemas (proyecto ICM n.° P05-001-F).
doi	10.1002/ceat.201100282
Formato Recurso	pdf
Palabras Claves	Cromatografía Modelo general de placa Modelo de placa Modelado de procesos Cromatogramas de proteínas Chromatography General plate model Plate model Process modeling Protein chromatograms CROMATOGRAFÍA DE INTERACCIÓN HIDROFÓBICA CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO ADSORCIÓN DE AFINIDAD DE LIGANDO PURIFICACIÓN EN UN SOLO PASO CURVAS DE ELUCIÓN PÉPTIDO DE UNIÓN AMPLIACIÓN DE ESCALA HIDROFOBICIDAD SUPERFICIAL PROTEÍNAS RECOMBINANTES CONDICIONES DE OPERACIÓN HYDROPHOBIC INTERACTION CHROMATOGRAPHY ION-EXCHANGE CHROMATOGRAPHY LIGAND AFFINITY ADSORPTION SINGLE-STEP PURIFICATION ELUTION CURVES BINDING PEPTIDE SCALE-UP SURFACE HYDROPHOBICITY RECOMBINANT PROTEINS OPERATING-CONDITIONS
Ubicación del archivo	http://dx.doi.org/10.1002/ceat.201100282
Materias	Cromatografía Modelo general de placa Modelo de placa Modelado de procesos Cromatogramas de proteínas Chromatography General plate model Plate model Process modeling Protein chromatograms CROMATOGRAFÍA DE INTERACCIÓN HIDROFÓBICA CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO ADSORCIÓN DE AFINIDAD DE LIGANDO PURIFICACIÓN EN UN SOLO PASO CURVAS DE ELUCIÓN PÉPTIDO DE UNIÓN AMPLIACIÓN DE ESCALA HIDROFOBICIDAD SUPERFICIAL PROTEÍNAS RECOMBINANTES CONDICIONES DE OPERACIÓN HYDROPHOBIC INTERACTION CHROMATOGRAPHY ION-EXCHANGE CHROMATOGRAPHY LIGAND AFFINITY ADSORPTION SINGLE-STEP PURIFICATION ELUTION CURVES BINDING PEPTIDE SCALE-UP SURFACE HYDROPHOBICITY RECOMBINANT PROTEINS OPERATING-CONDITIONS
Disciplinas de la OCDE	Ingeniería en Procesos Químicos Ingeniería Química Biotecnología Industrial
Versión del recurso (Recomendado-único)	versión publicada
Tipo de ruta	hibrida verde
Access Rights	restringido
Derechos de acceso	restringido
Id de Web of Science	WOS:000298540200004
Título de la cita (Recomendado-único)	Mathematical Modeling of Protein Chromatograms
Revista/Libro	CHEMICAL ENGINEERING & TECHNOLOGY
Editorial	WILEY-V C H VERLAG GMBH
Idioma	en
Identificador del recurso (Mandatado-único)	Artículo de revisión
Referencia del Financiador (Mandatado si es aplicable-repetible)	ANID CONICYT FONDECYT 1100437 ANID CONICYT FONDECYT 1080143 ANID CONICYT FONDECYT 11080016 Institute for Cell Dynamics and Biotechnology (ICDB): A Center for System Biology P05-001-F
ISSN	0930-7516
Página de inicio (Recomendado-único)	46
Página final (Recomendado-único)	57
Categoría WOS	Engineering, Chemical Ingeniería Química
Formato	pdf