Repositorio UFRO · Omeka S

Activity stabilization of Aspergillus niger and Escherichia coli phytases immobilized on allophanic synthetic compounds and montmorillonite nanoclays

Primer Autor	de la Luz Mora, Maria
Co-autores	Menezes-Blackburn, Daniel Jorquera, Milko Gianfreda, Liliana Rao, Maria Greiner, Ralf Garrido, Elizabeth
Título	Activity stabilization of Aspergillus niger and Escherichia coli phytases immobilized on allophanic synthetic compounds and montmorillonite nanoclays
Editorial	ELSEVIER SCI LTD
Revista	BIORESOURCE TECHNOLOGY
Lenguaje	en
Resumen	The aim of this work was to study the stabilization of the activity of two commercial microbial phytases (Aspergillus niger and Escherichia coli) after immobilization on nanoclays and to establish optimal conditions for their immobilization. Synthetic allophane, synthetic iron-coated allophanes and natural montmorillonite were chosen as solid supports for phytase immobilization. Phytase immobilization patterns at different pH values were strongly dependent on both enzyme and support characteristics. After immobilization, the residual activity of both phytases was higher under acidic conditions. Immobilization of phytases increased their thermal stability and improved resistance to proteolysis, particularly on iron-coated allophane (6% iron oxide), which showed activation energy (E-a) and activation enthalpy (Delta H-#) similar to free enzymes. Montmorillonite as well as allophanic synthetic compounds resulted in a good support for immobilization of E. coli phytase, but caused a severe reduction of A. niger phytase activity. (C) 2011 Published by Elsevier Ltd.#El objetivo de este trabajo fue estudiar la estabilización de la actividad de dos fitasas microbianas comerciales (Aspergillus niger y Escherichia coli) tras su inmovilización en nanoarcillas y establecer las condiciones óptimas para dicha inmovilización. Se eligieron alófano sintético, alófanos sintéticos recubiertos de hierro y montmorillonita natural como soportes sólidos para la inmovilización de las fitasas. Los patrones de inmovilización de las fitasas a diferentes valores de pH dependieron en gran medida de las características tanto de la enzima como del soporte. Tras la inmovilización, la actividad residual de ambas fitasas fue mayor en condiciones ácidas. La inmovilización de las fitasas aumentó su estabilidad térmica y mejoró su resistencia a la proteólisis, especialmente en el alófano recubierto de hierro (6 % de óxido de hierro), que mostró una energía de activación (E-a) y una entalpía de activación (ΔH-#) similares a las de las enzimas libres. La montmorillonita, al igual que los compuestos sintéticos alofánicos, resultó ser un buen soporte para la inmovilización de la fitasa de E. coli, pero provocó una reducción severa de la actividad de la fitasa de A. niger. © 2011 Publicado por Elsevier Ltd.
Tipo de Recurso	artículo original
Description	This work was supported by the following research projects: UFRO and CONICYT Doctoral Scholarships FONDECYT No 1061262 FONDECYT Initiation No 11080159, International Cooperation CONICYT-BMBF cod. 2009-183. Thanks to Dr. Simona Vingiani (UNINA) for assisting the X-Ray diffraction analysis and to EN Bio-Tech Company and Beijing Challenge Group for supplying phytases at no cost. Este trabajo fue financiado por los siguientes proyectos de investigación: Becas Doctorales UFRO y CONICYT FONDECYT No. 1061262 Iniciación FONDECYT No. 11080159, Cooperación Internacional CONICYT-BMBF cód. 2009-183. Agradecemos a la Dra. Simona Vingiani (UNINA) por su ayuda en el análisis de difracción de rayos X y a EN Bio-Tech Company y Beijing Challenge Group por el suministro gratuito de fitasas.
doi	10.1016/j.biortech.2011.07.054
Formato Recurso	pdf
Palabras Claves	Phytase Enzyme immobilization Nanoclay Phytate Phosphorus acid-phosphatase enzyme-activity ph degradation adsorption stability manganese kinetics Fitasa Inmovilización de enzimas Nanoarcilla Fitato Fósforo fosfatasa ácida Actividad enzimática pH Degradación Adsorción Estabilidad Manganeso Cinética
Ubicación del archivo	http://dx.doi.org/10.1016/j.biortech.2011.07.054
Materias	Phytase Enzyme immobilization Nanoclay Phytate Phosphorus acid-phosphatase enzyme-activity ph degradation adsorption stability manganese kinetics Fitasa Inmovilización de enzimas Nanoarcilla Fitato Fósforo fosfatasa ácida Actividad enzimática pH Degradación Adsorción Estabilidad Manganeso Cinética
Disciplinas de la OCDE	Bioquímica#Microbiología#Tecnología de Bioprocesamiento, Biocatálisis y Fermentación
Versión del recurso (Recomendado-único)	versión publicada
Tipo de ruta	suscripción
Access Rights	restringido
Derechos de acceso	restringido
Id de Web of Science	WOS:000295661500004
Título de la cita (Recomendado-único)	Activity stabilization of Aspergillus niger and Escherichia coli phytases immobilized on allophanic synthetic compounds and montmorillonite nanoclays
Revista/Libro	BIORESOURCE TECHNOLOGY
Identificador alternativo	PMID 21856150
Idioma	en
Identificador del recurso (Mandatado-único)	artículo original
Entidad financiadora	ANID CONICYT FONDECYT 1061262 ANID CONICYT FONDECYT Initiation 11080159 ANID CONICYT International Cooperation BMBF 2009-183
Referencia del Financiador (Mandatado si es aplicable-repetible)	ANID CONICYT FONDECYT 1061262 ANID CONICYT FONDECYT Initiation 11080159 ANID CONICYT International Cooperation BMBF 2009-183
Editorial	ELSEVIER SCI LTD
ISSN	0960-8524
Página de inicio (Recomendado-único)	9360
Página final (Recomendado-único)	9367
Categoría WOS	Agricultural Engineering Biotechnology & Applied Microbiology Energy & Fuels Ingeniería Agrícola Biotecnología y Microbiología Aplicada Energía y Combustibles
Formato	pdf