Repositorio UFRO · Omeka S

A catechol oxidase AcPPO from cherimoya (Annona cherimola Mill.) is localized to the Golgi apparatus

Primer Autor	Campos-Vargas, Reinaldo
Co-autores	Olmedo, Patricio Moreno, Adrian A. Sanhueza, Dayan Balic, Ivan Silva-Sanzana, Christian Zepeda, Baltasar Verdonk, Julian C. Arriagada, Cesar Meneses, Claudio
Título	A catechol oxidase AcPPO from cherimoya (Annona cherimola Mill.) is localized to the Golgi apparatus
Editorial	ELSEVIER IRELAND LTD
Revista	PLANT SCIENCE
Lenguaje	en
Resumen	Cherimoya (Annona cherimola) is an exotic fruit with attractive organoleptic characteristics. However, it is highly perishable and susceptible to postharvest browning. In fresh fruit, browning is primarily caused by the poly phenol oxidase (PPO) enzyme catalyzing the oxidation of o-diphenols to quinones, which polymerize to form brown melanin pigment. There is no consensus in the literature regarding a specific role of PPO, and its sub cellular localization in different plant species is mainly described within plastids. The present work determined the subcellular localization of a PPO protein from cherimoya (AcPPO). The obtained results revealed that the AcPPO-green fluorescent protein co-localized with a Golgi apparatus marker, and AcPPO activity was present in Golgi apparatus-enriched fractions. Likewise, transient expression assays revealed that AcPPO remained active in Golgi apparatus-enriched fractions obtained from tobacco leaves. These results suggest a putative function of AcPPO in the Golgi apparatus of cherimoya, providing new perspectives on PPO functionality in the secretory pathway, its effects on cherimoya physiology, and the evolution of this enzyme. La chirimoya (Annona cherimola) es una fruta exótica con atractivas características organolépticas. Sin embargo, es altamente perecedera y susceptible al pardeamiento poscosecha. En fruta fresca, el pardeamiento es causado principalmente por la enzima polifenol oxidasa (PPO), que cataliza la oxidación de o-difenoles a quinonas, las cuales se polimerizan para formar el pigmento marrón melanina. No existe consenso en la literatura sobre el papel específico de la PPO, y su localización subcelular en diferentes especies vegetales se describe principalmente en plástidos. El presente trabajo determinó la localización subcelular de una proteína PPO de chirimoya (AcPPO). Los resultados obtenidos revelaron que la proteína fluorescente verde AcPPO se localizó junto con un marcador del aparato de Golgi, y la actividad de AcPPO estuvo presente en fracciones enriquecidas con el aparato de Golgi. Asimismo, los ensayos de expresión transitoria revelaron que AcPPO permaneció activo en fracciones enriquecidas con el aparato de Golgi obtenidas de hojas de tabaco. Estos resultados sugieren una posible función de AcPPO en el aparato de Golgi de la chirimoya, proporcionando nuevas perspectivas sobre la funcionalidad de la PPO en la vía secretora, sus efectos sobre la fisiología de la chirimoya y la evolución de esta enzima.
Tipo de Recurso	Artículo original
doi	10.1016/j.plantsci.2017.10.012
Formato Recurso	pdf
Palabras Claves	Annonaceae Polyphenol oxidase Secretory pathway Annonáceas Polifenol oxidasa Vía secretora
Ubicación del archivo	http://dx.doi.org/10.1016/j.plantsci.2017.10.012
Categoría OCDE	Biochemistry & Molecular Biology# Plant Sciences
Materias	Annonaceae Polyphenol oxidase Secretory pathway Annonáceas Polifenol oxidasa Vía secretora
Disciplinas de la OCDE	Horticultura Bioquímica Biología Celular
Versión del recurso (Recomendado-único)	version publicada
Tipo de ruta	hibrida verde
Access Rights	metadata
Derechos de acceso	metadata
Id de Web of Science	WOS:000423003300006
Título de la cita (Recomendado-único)	A catechol oxidase AcPPO from cherimoya (Annona cherimola Mill.) is localized to the Golgi apparatus
Identificador del recurso (Mandatado-único)	Artículo original
Editorial	ELSEVIER IRELAND LTD
Revista/Libro	PLANT SCIENCE
Categoría WOS	Bioquímica y Biología Molecular Ciencias de las plantas
ISSN	0168-9452
Idioma	en
Formato	pdf
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Página final (Recomendado-único)	54